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Desde un punto de vista anatómico, existen distintos tipos de fibras musculares, que se clasifican dependiendo de su función, innervación, localización, etc. Aunque por su estructura histológica se pueden diferenciar hasta tres tipos de músculo (liso, cardiaco y esquelético). Los músculos se presentan en diferentes formas, volúmenes y tamaños, diferenciándose en la fuerza que son capaces de ejercer, así como la velocidad del movimiento. Además, sus propiedades cambian con la edad, su medio ambiente y la actividad que desarrolla, como es el caso de la práctica deportiva profesional.
Características de las fibras musculares
Las características funcionales de las fibras musculares, como la fuerza máxima, la velocidad de contracción, la resistencia a la fatiga, la capacidad glucolítica y la capacidad oxidativa y la actividad ATPasa, permite diferenciar tres tipos de fibras musculares:
- Lentas u oxidativas (I).
- Rápidas u oxidativas (IIa), resistentes a la fatiga.
- Rápidas o glucolíticas (IIb), poros resistentes a la fatiga
Además de estos tres tipos descritos, se han diferenciado algunos con características intermedias; las fibras IIab, que se encontrarían entre las IIa y las IIb; y las fibras tipo IIc, intermedias entre las I y las IIa. El porcentaje de fibras de cada variedad en el músculo determina que sea de tipo rojo o blanco; y, además, la proporción relativa de fibras puede variar dependiendo de la función que realiza. Los músculos que poseen sobre todo fibras rojas de contracción lenta están especializados en realizar movimientos lentos y resistentes a la fatiga como puede ser el mantenimiento de la postura; los que contienen fibras blancas realizan contracciones rápidas y cortas.
Fibras tipo I
Las fibras tipo I son células rojas, las cuales son un tipo de músculo que debe su coloración a su alto contenido en mioglobina, la cual facilita la difusión de oxígeno permitiendo la realización de esfuerzos sostenidos sin periodos de reposo. En estos músculos, el ATP se produce en cantidades muy grandes por lo eficiente que es su actividad metabólica aeróbica.
El músculo rojo es capaz de llevar a cabo la glucolisis anaerobia y tiene algunas reservas de fosfocreatina, pero su importancia funcional es escasa, ya que no pueden proporcionar las grandes cantidades de ATP que se necesitan para la contracción sostenida. Por ello, si la carencia de oxígeno hace imposible la producción aeróbica de ATP (por interrupción del flujo sanguíneo), la fosfocreatina almacenada se consume con rapidez.
La aparente producción alta de ATP cuando el aporte de oxígeno es adecuado tiene también sus costes para el músculo, y el precio que debe pagar es triple:
- Se convierte en absolutamente dependiente del aporte de oxígeno. Sin su presencia, el ATP no puede ser generado más que en muy pequeñas cantidades.
- Este tipo de músculos debe contener grandes cantidades de mitocondrias. Estas ocupan un espacio que disputan a la maquinaria contráctil, lo cual hace que, comparativamente a la hora de generar tensión, este tipo de músculo sea más débil en referencia a cada gramo de masa muscular.
- La hidrólisis del ATP debido a la miosina se realiza más lentamente que en el músculo blanco. A pesar de esa menor rapidez intrínseca para utilizar la energía del ATP, lo cual podría considerarse como un factor negativo en la generación de tensión, es lo que facilita que este tipo de músculo sea capaz de adecuar a la perfección la producción de energía con su consumo.
Fibras tipo II
Aquí se debe prestar atención sobre todo a las fibras tipo IIb, las cuales forman el denominado músculo blanco. Las fibras tipo IIa tienen características intermedias. Este tipo de fibras, especializadas en contracciones breves pero intensas, permiten que el consumo de energía exceda, durante las fases de actividad, la energía producida. Estos músculos no tienen necesidad de un mecanismo muy eficiente de producción de energía, y el volumen celular que en el músculo rojo está ocupado por mitocondrias, aquí lo está por proteínas contráctiles, lo cual les añade capacidad de generación de tensión.
Durante los pocos momentos de actividad que desarrolla, el músculo blanco utiliza fundamentalmente energía almacenada como fosfocreatina y pequeñas cantidades de energía procedentes de la glicolisis anaeróbica. Libres, por tanto, de la necesidad de acoplar la producción de energía a su consumo. La mayor parte de los músculos blancos tienen proteínas contráctiles que poseen una capacidad intrínseca de hidrolizar ATP con mucha rapidez.
Esta especialización confiere a este tipo de músculo su propiedad funcional más importante: la rapidez en la contracción o su gran velocidad de acortamiento. Por ello, este tipo de músculo recibe también el nombre de “rápido” para diferenciarlo del músculo rojo, también se le llama “lento”.
Además de la clasificación anterior, existe otra modalidad que divide a los músculos en dos tipos atendiendo a su forma de contracción: el tipo “tónico” y el “fásico”.
- Las fibras musculares tónicas poseen una velocidad de conducción eléctrica muy baja. Generalmente, el impulso no se propaga con facilidad y requiere múltiples estimulaciones para contraerse, pudiéndolo hacer de forma gradual. Este tipo de músculo se corresponde con los empleados en el mantenimiento de la postura.
- Las fibras musculares fásicas pueden trabajar de modo oxidativo (fibras rojas) o de modo glicolítico (fibras blancas).
Miofilamentos finos
Tienen un diámetro de 5 a 8 nm y una longitud de aproximadamente 1.000 nm. El esqueleto del miofilamento fino está compuesto por la actina, una proteína globular, la cual cuando se asila recibe el nombre de actina G. Estas moléculas de actina G se unen unas con otras hasta llegar a unas 400 unidades, formando dos cadenas trenzadas entre sí (se enrollan una alrededor de la otra), dando lugar a la actina fibrilar (también llamada actina F).
En los surcos de la hélice de la actina F se encuentra una proteína fibrosa, la “tropomiosina”, y cada molécula de esta ocupa siete monómeros de actina. Cerca del extremo de la tropomiosina se encuentra un complejo proteico, llamado “troponina” (Tn) formado por tres subunidades: “troponina C”, capaz de unir iones calcio; “troponina T” que se une a la tropomiosina; y “troponina I” que tiene una función inhibidora o bloqueadora sobre la actina. La proporción en el filamento fino de cada una de estas proteínas es 7:1:1, es decir, cada 7 monómeros de actina hay una molécula de tropomiosina y un complejo de troponina.
Miofilamentos gruesos
Su diámetro oscila entre 12 a 18 nm, tienen una longitud de 1.600 nm y están formados por una proteína denominada miosina. Las moléculas proteicas se disponen en haces compactos de 150 a 360 unidades por miofilamento grueso. Cada molécula de miosina está formada por dos cadenas de unidades de miosina enrolladas entre sí.
Las colas de las diferentes moléculas de miosina se empaquetan juntas formando la estructura central del miofilamento grueso, y las cabezas y cuellos se colocan sobresaliendo en forma de hélice. Cada cabeza forma un ángulo de 60º alrededor de la circunferencia del miofilamento y tiene un desplazamiento de 14,4 nm a lo largo de éste. Las moléculas de miosina están agrupadas de tal forma que las colas quedan en el centro de los miofilamentos y se extienden en las dos direcciones, dejando en el centro del filamento una zona carente de cabezas.
Cada cabeza de la miosina contiene dos regiones para su unión con la molécula de actina, y dos puntos con actividad enzimática para hidrolizar el ATP. Además de la miosina, en el filamento grueso también se localizan otras proteínas: C, H y X, que forman anillos alrededor de los haces de miosina, manteniéndolos en una posición fija; y la miomesina, situada en la línea M, que mantiene la alineación de los filamentos gruesos.
Desarrollo muscular desde la nutrición
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