Respecto a la nutrición animal, es enormemente relevante tener en cuenta que las proteínas son biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y en menor medida P y S y otros elementos (Fe, Cu, Mg, etc.). Son polímeros no ramificados de aminoácidos que se unen mediante enlaces peptídicos. Son las moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos y su importancia radica en que son las responsables de la mayor parte de las estructuras y acciones vitales de los organismos. Las proteínas poseen una estructura tridimensional y una función que es propia de cada una de ellas.

Las propiedades de los aminoácidos son las siguientes:

  • Isomería espacial o estereoisometría: el carbono α es asimétrico (excepto la glicina) por lo que si tienen el grupo amino a la derecha serán D-aminoácidos y si lo tienen a la izquierda L-aa. Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos.
  • Isomería óptica: si desvían el plano de luz polarizada a la derecha son dextrógiros (+) y si lo desvían a la izquierda son levógiros (-).
  • Son anfóteros: el grupo carboxilo les da carácter ácido y el grupo amino, básico, por lo que en disolución pueden comportarse como ácidos o como bases, por ello se dice que son anfóteros.
  • Solubilidad: al ser dipolares son solubles en agua y su punto de fusión es elevado, por lo que son sólidos a temperatura ambiente. También son solubles en ácidos o bases diluídas.

Clasificación de las proteínas

Las proteínas constituyen un grupo con una amplia variabilidad estructural y con funciones biológicas muy diversas. La variedad de proteínas es elevadísima, y para su clasificación se suele recurrir a:

  • Criterios físicos
  • Criterios químicos
  • Criterios estructurales
  • Criterios funcionales

Las proteínas poseen veinte aminoácidos, los cuales se clasifican en: glicina, alamina, valina, leucina, isoleucina, fenila, alanina, triptófano, serina, treonina, tirosina, prolina, hidroxiprolina, metionina, cisteína, cistina, lisina, arginina, histidina, ácido aspártico y ácido glutámico.

Las proteínas constituyen un grupo con una amplia variabilidad estructural y con funciones biológicas muy diversas. La variedad de proteínas es elevadísima, y para su clasificación se suele recurrir a:

Criterio físico

El criterio físico más utilizado es la solubilidad. Así se distinguen:

  • Albúminas: proteínas que son solubles en agua o en disoluciones salinas diluidas.
  • Globulinas: requieren concentraciones salinas más elevadas para permanecer en disolución.
  • Prolaminas: solubles en alcohol.
  • Glutelinas: solo se disuelven en disoluciones ácidas o básicas.
  • Escleroproteínas: son insolubles en la gran mayoría de los disolventes.

Criterio químico

Desde un punto de vista químico, existen dos grandes grupos de proteínas:

  • Proteínas simples: formadas exclusivamente por α-aminoácidos.
  • Proteínas conjugadas: contienen, además de la cadena polipeptídica, un componente no aminoacídico llamado grupo prostético, que puede ser un carbohidrato, un lípido, un ácido nucleico o simplemente un ión inorgánico. La proteína en ausencia de su grupo prostético no es funcional, y se llama apoproteína. La proteína unida a su grupo prostético es funcional y se llama holoproteína (holoproteína = apoproteína + grupo prostético).

Criterio estructural

Atendiendo a la estructura terciaria de las proteínas, se distingue:

  • Proteínas globulares: adquieren formas más o menos esféricas o redondeadas y generalmente son solubles en agua o disoluciones diluidas. Dentro de este grupo, las más importantes son las albúminas, globulinas e histonas.
  • Proteínas fibrilares: adquieren formas alargadas, generalmente son insolubles en agua y son responsables de la mayor parte de las estructuras fijas de los organismos. Dentro de este grupo destacan el colágeno y la queratina.

Criterio funcional

Desde el punto de vista funcional se distinguen:

  • Proteínas estructurales: contribuyen a fijar la dorma o dar rigidez o flexibilidad a las diversas partes de los organismos. A este grupo pertenecen la mayor parte de las proteínas fibrilares como el colágeno, la queratina, la fibroína, etc.
  • Proteínas de reserva: constituyen un almacén de aminoácidos para el organismo. Por ejemplo, la albúmina de las semillas de la leche o de los huevos.
  • Proteínas activas: desempeñan múltiples funciones en el organismo y todas tienen en común que para desempeñar su función han de interaccionar específicamente con otra sustancia llamada ligando. Dentro de este grupo se puede distinguir entre enzimas, proteínas transportadoras, reguladoras, contráctiles o inmunoglobulinas

Funciones de las proteínas

Las proteínas asumen funciones muy variadas gracias a su gran heterogeneidad estructural. Describir las funciones de las proteínas equivale a explicar, en términos moleculares, todos los fenómenos biológicos. Destacan las siguientes funciones:

  • Función enzimática
  • Función hormonal
  • Reconocimiento de señales
  • Función de transporte
  • Función estructural
  • Función de defensa
  • Función de movimiento
  • Función de reserva
  • Transducción de señales
  • Función reguladora

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