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Para comprender el funcionamiento del oxígeno en la síntesis de colágeno es necesario partir de la definición del término. El colágeno es la proteína más abundante del reino animal y constituye la mayor parte de la masa orgánica de la piel, los tendones, los vasos sanguíneos, los huesos, el cartílago, la córnea, el humor vítreo del ojo, los dientes y las membranas basales. Básicamente, el colágeno mantiene unidas las células de la mayoría de los animales. Existen más de 20 tipos de proteínas de la familia del colágeno en el cuerpo humano con funciones y estructuras diferentes.
El colágeno está especialmente concentrado en los tejidos que soportan peso, fundamentalmente el cartílago y los huesos. En general, el colágeno aparece como un material ordenado y en algunos casos se disponen como fibras estrictamente paralelas. Por ejemplo, en los tendones, las fibrillas de colágeno se disponen en haces paralelos alineados con el eje longitudinal, que coincide con la dirección del esfuerzo.
El colágeno
La unidad básica de la fibra de colágeno es la molécula de tropocolágeno (actualmente se tiende a sustituir este término por el de monómero de colágeno) que tiene la forma de una varilla y está compuesto por tres hélices polipeptídicas levógiras (llamadas cadenas alfa). Cada una de las hélices tiene aproximadamente mil residuos y están enrolladas entre sí formando una superhélice dextrógira. La hélice de colágeno posee una estructura secundaria especial que solo se encuentra en esta proteína. La pauta helicoidal de su triple cadena es completamente distinta a la de la hélice alfa.
Faltan los puentes de hidrógeno dentro de la cadena. En cambio, cada una de las tres hélices del colágeno se estabiliza por repulsión estérica de los anillos de pirrolidina pertenecientes a los residuos de hidroxiprolina. Los anillos de pirrolidina se separan unos de otros cuando la cadena polipeptídica adopta la forma helicoidal, lo cual la hace mucho más abierta que la hélice alfa fuertemente enroscada.
La molécula de colágeno posee una composición de aminoácidos característica e inusual, pues la tercera parte de sus aminoácidos son residuos de glicina y una cuarta parte prolina. Además, muchos de ellos están hidroxilados formando hidroxiprolina e hidroxilisina después de haberse sintetizado el colágeno.
La secuencia repetitiva del tripéptido Gly-X-Y (Gly es glicina, donde X es con frecuencia una prolina e Y es con frecuencia una hidroxiprolina) adopta una estructura helicoidal levógira con tres residuos por vuelta. Tres de esas hélices se enrollan en manera dextrógira. La molécula con estructura cuaternaria de tres cadenas resultante se conoce como tropocolágeno. Luego se forma la superhélice de tres cadenas de colágeno.
Tratamiento de oxigenación hiperbárica y síntesis de colágeno
La síntesis de colágeno y la formación de la matriz extracelular son producidas por la proliferación de fibroblastos, lo que favorece la formación del tejido cicatrizal y nuevos vasos, conduce a resolver las condiciones de hipoxia y de la injuria del tejido hipoperfundido. En condiciones de hipoxia, la síntesis de colágeno se ve alterada. Recientemente, se ha demostrado que el factor de transcripción HIF 1 alfa está regulado por prolyl 4-hidroxilación. Este factor de transcripción se sintetiza continuamente y un residuo de prolina crítico en una -Leu-X-X-Leu-Ala-Pro de secuencia se hidroxila en condiciones normóxicas.
Esta prolina no es hidroxilada por colágeno P4Hs, sino por un nuevo HIF citoplasmático. La familia P4H. El residuo de 4-hidroxiprolina formado es esencial para la unión de HIFa al von Hippel– Lindau (VHL) E3 ubiquitina ligasa compleja y para posterior rápida degradación proteasomal en normoxia. Bajo condiciones hipóxicas cesa la hidroxilación, por lo que HIFa escapa a la degradación y forma un dímero estable con HIFβ. El dímero se transloca al núcleo y se vincula a los elementos sensibles al HIF en una serie de genes inducibles por hipoxia, como los de eritropoyetina, factor de crecimiento endotelial vascular, glucolítico enzimas y muchos otros.
Curiosamente, el gen de la una subunidad (I) del colágeno humano tipo I P4H ha sido demostrado ser uno de los genes diana inducibles por hipoxia de HIFα. Es decir, bajo condiciones de hipoxia, se induce la síntesis de colágeno, pero este colágeno se sintetiza en ausencia de oxígeno molecular. Tanto la presencia como la ausencia de oxígeno se ha demostrado que influye en la síntesis de colágeno. Sin embargo, la presencia sostenida de oxígeno molecular es necesaria para el entrecruzamiento y maduración final del colágeno.
Efectos
TGF-β1 es un factor de crecimiento responsable de la transcripción del gen del procolágeno. La actividad de TGF-β1 también ha demostrado que aumenta la migración de fibroblastos humanos. La hipoxia regula al alza la síntesis de TGF-β1 y secreción por fibroblastos in vitro y aumenta la expresión del gen COL1 del procolágeno 1. También se demostró que la hipoxia aguda aumenta la proliferación de fibroblastos, síntesis de colágeno y expresión de TGF-β1. Condiciones hipóxicas crónicas (seis pases en hipoxia) disminuyeron esta actividad; sin embargo, fue reversible una vez que las células se volvieron a colocar en ambientes de oxígeno.
Además, las especies reactivas de oxígeno produjeron estrés oxidativo y también inducen TGF-β1. No obstante, como se mencionó anteriormente, se necesita oxígeno para los últimos pasos de síntesis de colágeno, incluida la prolina postraduccional e hidroxilación y reticulación de lisina. Los fibroblastos necesitan tensiones de oxígeno de 30 a 40 mmHg tisular para depositar colágeno correctamente y la producción del colágeno es proporcional a las tensiones de oxígeno. El oxígeno es necesario para la hidroxilación de lisina y prolina F el paso requerido para la liberación de colágeno de las células.
Las principales enzimas implicadas en el proceso postraduccional en los pasos de la síntesis de colágeno, a saber, prolil hidroxilasa, lisil hidroxilasa y lisil oxidasa, requieren oxígeno como cofactor. Prolil hidroxilasa, que es necesario para la síntesis de hidroxiprolina, es esencial para la formación de triple hélice. Sin oxígeno, las cadenas de péptidos pro-alfa subhidroxilados no forman una triple hélice. Si se exporta fuera del retículo endoplásmico del fibroblasto, no es funcional. Al ser reacciones enzimáticas tienen una cinética hasta llegar a un kmax con requerimiento de oxígeno de aproximadamente 200 mmHg.
Antecedentes
El TOHB de hecho aumenta la proliferación de fibroblastos y células endoteliales, lo que ayuda a la contracción del tejido de granulación y de la herida; aumenta la diferenciación de queratinocitos y la migración de queratinocitos en un modelo equivalente a piel humana. Huan y cols. Han desarrollado un cultivo de fibroblastos humanos tratados con oxígeno hiperbárico durante 90 minutos cada día, durante 4 y 5 días.
Se observó una tasa de proliferación significativamente mayor, en comparación con el grupo de oxígeno normal. También se demostró que el oxígeno hiperbárico condujo a un aumento del nivel de especies reactivas de oxígeno (EROS). Esto dentro de los fibroblastos de una manera dependiente del tiempo. Se ha demostrado en modelos animales que TOHB aumenta la expresión de los genes de procolágeno tipo I en la cicatrización del tendón y de ligamentos e inhibe la expresión de las metaloproteasas.
EROs activa la expresión de factores de crecimiento para la activación de los fibroblastos y resulta en un aumento significativo de la síntesis de colágeno tipo I y tipo III relacionado con un aumento de óxido nítrico local en la herida en cicatrización.
Medicina enfocada en el deporte
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