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La matriz ósea orgánica o sustancia osteoide representa un tercio del peso del hueso. Está formada, en gran parte, por proteínas, entre las que destaca el colágeno (90 %). La matriz juega un papel importante en el conjunto del sistema óseo, siendo evidente este hecho cuando aparecen enfermedades del colágeno como la osteogénesis imperfecta. Sin embargo, hoy en día se debe considerar a la matriz mineralizada extracelular como algo más que un reservorio de calcio y fósforo. Constituye una reserva de proteínas que participan en la regulación de la diferenciación celular y en la integridad y función del tejido óseo.
La matriz ósea está compuesta por una gran variedad de proteínas producidas, principalmente, por células de estirpe osteoblástico. No obstante, también se debe indicar que algunos componentes pueden ser adsorbidos de la circulación como los factores de crecimiento. Pueden ser sintetizados localmente por las células vecinas como las células endoteliales, las células del estroma de la médula, las células hematopoyéticas y los condrocitos hipertróficos.
La síntesis y el depósito de la matriz extracelular son el resultado de la mineralización por la precipitación del carbonato que contiene la hidroxiapatita. Esto acompañado de las células que pasan por sus distintas etapas de maduración. Esta vía va desde las células diferenciadas (mesénquimales o fibroblastos o ambos) a las células proliferativas, en forma de huso. Contienen actividad de fosfatasa alcalina (preosteoblastos), a células más maduras, no proliferativas y productoras de matriz (osteoblastos).
Por último, a las células que están totalmente incrustadas en la matriz mineralizada (osteocitos). La matriz ósea está compuesta en un 35 % por material orgánico. Sobre todo, fibras colágenas, proteínas óseas, y proteoglucanos, y en un 65 % por minerales.
Colágeno
El componente primario de la matriz ósea, como en otros tejidos conectivos, es el colágeno. A menudo, se ha informado que la matriz ósea mineralizada, propiamente dicha, contiene solo colágeno de tipo I. Más recientemente, se ha informado que se pueden detectar trazas de colágeno tipo I11, colágeno tipo V y colágenos FACIT (colágeno asociado a las fibrillas con hélices triples interrumpidas) en cantidades muy bajas.
Es posible que estos colágenos se originen en la vascularización que irriga el hueso, en lugar de en la matriz ósea propiamente dicha. Se ha postulado que estos tipos de colágenos se encargan de regular el diámetro de las fibras de colágeno tipo I recubriendo su superficie. Los grandes diámetros de las fibras de colágeno en el hueso pueden ser el resultado de la disminución de los niveles de estos otros tipos. Esto en comparación a los tejidos conectivos blandos.
En cualquier caso, es probable que la fibrilla de colágeno tipo I en sí, no se encuentre en contacto directo con el microambiente. Su superficie puede estar cubierta con estos otros colágenos, además de los proteoglicanos y otras proteínas con afinidad por el colágeno.
Proteoglicanos
Esta clase molecular se caracteriza por un núcleo proteico, al cual se unen los glicosaminglicanos de cadena larga. Esto con repeticiones variables de subunidades de disacáridos a través de enlaces covalentes. En las primeras etapas de osteogénesis, un gran proteoglicano de condroitin sulfato (CSPG), se encarga de coger el espacio que será destinado a la formación del hueso. A medida que la osteogénesis avanza, este gran CSPG es reemplazado por dos pequeños CSPG, biglicano y decorina.
Aunque el biglicano y la decorina son productos genéticos separados, sus núcleos proteicos son altamente homólogos y contienen múltiples repeticiones de una leucina. Esta secuencia también se encuentra en un gran número de otras proteínas que están asociadas a la superficie celular. Además, se encuentran involucrados en la morfogénesis. El biglicano, la decorina y la osteoglicina han demostrado que sirven para poder unirse al TGF-P y, a su vez, regular su actividad.
También se ha observado que la decorina se encarga, además, de regular el crecimiento de las fibrillas de colágeno. Se expresa de forma uniforme en todas las etapas de formación del hueso. El biglicano se expresa, mayormente, en las etapas más tardías en los osteoblastos y los osteocitos. El biglicano y la decorina son los más abundantes proteoglicanos encontrados en la matriz mineralizada.
Asimismo, dentro de este grupo, se encuentra el ácido hialurónico, que no presenta un núcleo proteico central, también está presente en grandes cantidades. Esto especialmente, durante las primeras etapas de la osteogénesis, pero su papel en el metabolismo óseo aún no se ha determinado. Aunque habitualmente no se encuentra en la matriz ósea, sino que se presenta asociada a una superficie celular del proteoglicano heparán sulfato. A su vez, se encuentra en las células formadoras del hueso.
Glicoproteínas
Hay numerosas glicoproteínas que se encuentran en la matriz mineralizada del hues. Muchas de las cuales tienen modificaciones adicionales post-traducción, como los grupos de sulfato/fosfato o ambos. Una de estas glicoproteínas es la fosfatasa alcalina, que es un sello distintivo del linaje osteoblástico.
Una de las glicoproteínas más abundantes en la matriz ósea es osteonectina. También se puede encontrar la osteonectina en los tejidos conectivos durante ciertas etapas del desarrollo y maduración. Tan solo un número limitado de tipos de células pueden sintetizarla de forma propia. Además, solo puede acumularse en el hueso, el cartílago hipertrófico y los alfa-gránulos de las plaquetas.
La osteonectina es una proteína bastante inusual. Por un lado, contiene dos ‘manos E-F’ que presentan una alta afinidad por el calcio. Por otro lado, presentan grandes zonas de baja afinidad por el calcio. Los estudios que utilizan péptidos sintéticos de diferentes porciones sugieren que la osteonectina. Esta puede estar involucrada en la forma de las células y en la progresión en el ciclo celular.
Proteínas que contienen RGD
Además del colágeno, el hueso tiene, al menos, otras cinco proteínas (trombospondina, fibronectina, vitronectina, osteopontina y sialoproteína ósea) que contienen la secuencia de Arg-Gly-Asp (RGD). Esta secuencia es reconocida por una gran cantidad de receptores que se encuentran en la superficie celular, denominadas integrinas. El impacto biológico de estas sustancias es desconocido, lo que sí se sabe es el momento de aparición de estas sustancias:
- La trombospondina, la fibronectina y la vitronectina se producen en muchos tejidos conectivos, y se expresan durante las primeras y fases medias de la osteogénesis.
- La osteopontina se produce durante etapas intermedias y posteriores.
- La sialoproteína ósea es producida casi exclusivamente por osteoblastos, osteocitos y un subconjunto particular de condrocitos hipertróficos. Aparece coincidentemente con el inicio de la mineralización.
Además, la naturaleza de la adhesión de las células formadoras de hueso a estas proteínas es distinta, puesto que la unión a la vitronectina, la osteopontina y la sialoproteína ósea es inhibida por péptidos RGD sintéticos, mientras que, la unión a la trombospondina, fibronectina y el colágeno es independiente de la RGD, lo que sugiere la presencia de otros tipos de receptores.
La osteopontina y la sialoproteína ósea también ayudan a la unión de los osteoclastos y pueden influir en su actividad. De hecho, la presencia del ARNm de osteopontina y la sialoproteína ósea en los osteoclastos sugiere que estas dos proteínas también pueden ser producidas por los propios osteoclastos. La glicoproteína ácida ósea (BAG-75) puede estar relacionada con la osteopontina y la sialoproteína ósea, mostrando propiedades similares in vitro.
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