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En nuestro artículo sobre las vías de señalización pudimos ahondar un poco en la forma en que son transportados los nutrientes a través del cuerpo humano. Por ello hoy veremos otra parte importante acerca de quienes son los responsables de completar este proceso; los segundos mensajeros en nutrición. Esta información puede resultar especialmente relevante para los profesionales, por ejemplo, de las ciencias del deporte. Esto no excluye a aquellos que buscan ampliar su conocimiento meramente por cuestiones intelectuales.
La transducción de señales a nivel celular se refiere al movimiento de señales desde el exterior de la célula hacia el interior. El movimiento de señales puede ser simple, como el asociado con moléculas receptoras de la clase de acetilcolina; receptores que constituyen canales que, tras la interacción del ligando, permiten que las señales pasen en forma de movimiento de iones pequeños, ya sea dentro o fuera de la célula.
Estos movimientos de iones dan como resultado cambios en el potencial eléctrico de las células. A su vez, propaga la señal a lo largo de la célula. La transducción de señales más compleja implica el acoplamiento de interacciones ligando-receptor a muchos eventos intracelulares. Estos eventos incluyen fosforilaciones por tirosina quinasas y/o serina/treonina quinasas.
El genoma humano contiene 90 genes que codifican las enzimas tirosina quinasa, incluidas las enzimas de tipo receptor y no receptor. Las fosforilaciones de proteínas cambian las actividades enzimáticas y las conformaciones de las proteínas. El resultado final es una alteración en la actividad celular y cambios en el programa de genes expresados dentro de las células que responden.
Clasificación de los receptores
- Receptores que penetran en la membrana plasmática y tienen actividad enzimática intrínseca. Los receptores que tienen actividades enzimáticas intrínsecas incluyen los que son tirosina quinasas (por ejemplo, receptores de PDGF, insulina, EGF y FGF), tirosina fosfatasas (por ejemplo, CD45 [determinante de grupo-45] proteína de células T y macrófagos), guanilato ciclasas (por ejemplo, receptores de péptidos natriuréticos) y serina/ treonina quinasas (por ejemplo, receptores de activina y TGF-β). Los receptores con actividad intrínseca de tirosina quinasa son capaces de autofosforilación, así como de fosforilación de otros sustratos. Además, varias familias de receptores carecen de actividad enzimática intrínseca, pero están acopladas a tirosina quinasas intracelulares mediante interacciones directas proteína-proteína.
- Receptores que se acoplan, dentro de la célula, a proteínas hidrolizantes y de unión a GTP (denominadas proteínas G). Los receptores de la clase que interactúan con las proteínas G tienen una estructura que se caracteriza por siete dominios. Estos atraviesan la membrana y, como tales, a veces se denominan receptores serpentinos. Todos estos receptores pertenecen a la superfamilia de receptores acoplados a proteína G, GPCR. Ejemplos de esta clase son los receptores adrenérgicos, receptores odorantes y ciertos receptores hormonales (por ejemplo, glucagón, angiotensina, vasopresina y bradicinina).
- Los receptores que se encuentran intracelularmente y al unirse al ligando migran al núcleo donde el complejo ligando-receptor afecta directamente la transcripción génica. Debido a que esta clase de receptores es intracelular y funciona en el núcleo como factores de transcripción, se les conoce comúnmente como receptores nucleares. Los receptores de esta clase incluyen la gran familia de receptores de hormonas esteroides y tiroideas. Los receptores de esta clase tienen un dominio de unión a ligando, un dominio de unión a ADN y un dominio activador transcripcional.
Los diferentes receptores y segundos mensajeros
La familia del receptor tirosina quinasa (RTK) de proteínas de unión a ligando transmembrana está compuesta por 58 miembros en el genoma humano. Cada uno de los RTK exhibe características estructurales y funcionales similares. La mayoría de las RTK son monómeros y su estructura de dominio incluye un dominio de unión a ligando extracelular. Este es un dominio transmembrana y un dominio intracelular que posee la actividad tirosina quinasa.
Los receptores de la insulina y del factor de crecimiento similar a la insulina son los más complejos de la familia RTK y son heterotetrámeros unidos por disulfuro. Los seres humanos expresan 32 genes que codifican PTK intracelular, que son responsables de la fosforilación de una variedad de proteínas intracelulares en residuos de tirosina después de la activación de señales de crecimiento y proliferación celular.
Las proteínas de la superfamilia de PTK se pueden dividir en diez subgrupos distintos donde el subgrupo de PTK arquetípico está relacionado con la proteína SRC que es una tirosina quinasa identificada por primera vez como la proteína transformadora en el virus del sarcoma de Rous e identificada como v-src.
Posteriormente, se identificó un homólogo celular y originalmente se denominó c-src. Se identificaron numerosos protooncogenes como proteínas transformadoras transportadas por retrovirus como resultado de la transducción del ADN del hospedador en el genoma viral. Las proteínas G se denominan así porque sus actividades están reguladas por la unión e hidrolización de GTP.
Cuando una proteína G se une a GTP, está en estado activo y cuando el GTP se hidroliza a GDP, la proteína está en estado inactivo. Las proteínas G poseen actividad GTPasa intrínseca que se regula junto con la interacción con diversas formas de proteínas reguladoras.
Proteínas G
En muchos casos, la regulación de una proteína G se ejerce a través de su interacción con receptores transductores de señales asociados a la membrana (denominados receptores acoplados a proteína G, GPCR). Hay dos clases principales de proteína G: las que se componen de tres subunidades distintas (α, β y γ) .
Por lo tanto, se denominan proteínas G heterotriméricas, y la clase monomérica que está relacionada con el miembro arquetípico Ras (originalmente identificado como un oncogén que causa sarcomas en ratas). La clase monomérica de proteína G también se conoce como la superfamilia Ras o la pequeña familia de proteínas G GTPasa. La estructura y función de las proteínas G monoméricas es similar a la de la subunidad α de las proteínas G heterotriméricas.
Ciencias del Deporte y segundos mensajeros
Es importante que los profesionales de ciertas áreas conozcan y dominen en su totalidad como funcionan y se desarrollan los nutrientes y las fuentes energéticas en el cuerpo humano. Cada uno de los tipos de receptores y nutrientes tiene un comportamiento completamente diferente, unas composiciones completamente diversas, y cada uno cumple una función especifica, pero crucial.
Debido a esto, los profesionales enfocados en la nutrición buscan información constantemente sobre el funcionamiento adecuado de éstos, ya que cada uno de los organismos requiere de diferentes cantidades de los mismos. Por ello se hace necesario que como principal supervisor de la alimentación en sus pacientes tenga el conocimiento adecuado para cada situación.
Por suerte, existen herramientas tecnológicas que acercan a los profesionales a estos conocimientos. La principal de ellas, actualmente, es TECH Universidad Tecnológica y su Facultad de Ciencias del Deporte. Dentro de la misma pueden encontrarse especializaciones como la Maestría en Entrenamiento de Fuerza Para el Rendimiento Deportivo y la Maestría en Neuroeducación y Educación Física.
Pero no podemos dejar de lado uno de los actores principales de esta facultad que, además, va de la mano perfectamente con el área de la nutrición. Esa es la Maestría en Alto Rendimiento Deportivo, donde el profesional tendrá acceso durante un año completo a esta información, además de acompañamiento por parte de expertos en materia.
